아미노산 파헤치기 (1)

아미노산 파헤치기 (1)

 우리 몸을 이루는 단백질은 아미노산이라는 단위체로 이루어져있습니다. 그러면 아미노산에는 어떠한 화학적 요소들이 있을까요? 이번에 알아봅시다.

아미노산의 구성 :: 아미노기와 카복실기

 아미노산은 기본적으로 아미노기와 카복실기를 포함한 모든 분자를 말하며, 화학식은 NH2CHRnCOOH (n=1~20)으로 나타냅니다. 일반적으로 생물학에서 아미노산이라 부르는 아미노산은 알파 아미노산으로, 아미노기와 카복실기가 모두 하나의 알파 탄소에 붙어있습니다. 여기서 알파 탄소는 작용기에 직접 연결된 탄소를 의미합니다. 또한, R기라 불리는 곁사슬이 존재하며, 곁사슬에 따라 무슨 아미노산인지가 결정됩니다. 

 아미노산의 종류는 여러가지이지만, 일반적으로 포유류에게는 20가지의 아미노산이 주요 역할을 합니다. (프롤린은 일반적인 아미노산의 형태는 아니나, 생명체 내에서 아미노산처럼 기능하기 때문에 20가지 아미노산 중 하나로 간주합니다.)

< 일반적인 알파 아미노산의 구조 >

 아미노산에 존재하는 작용기는 위에서 언급했듯 아미노기와 카복실기입니다. 아미노기와 카복실기의 정의와 특징에 대해 아래에서 알아봅시다.

 카복실기는 화학식으로 -COOH 또는 -CO2H로 나타내며, 탄소, 산소, 수소로 이루어졌습니다. 중심의 탄소 원자에 산소 원자가 이중 결합으로 결합되어 있으며, 하나의 하이드록시기가 단일 결합으로 결합되어 있습니다. 카보닐기와 하이드록시기가 결합한 형태라고도 볼 수 있습니다. 카복실기는 수소 이온을 내놓을 수 있기 때문에 산으로 작용합니다.

 아미노기는 화학식으로 -NH2로 나타내며, 하나의 질소원자에 두 개의 수소원자가 결합한 형태입니다. 아미노기는 카복실기와는 반대로 염기성을 나타냅니다.

아미노산의 구성 :: 펩타이드 결합

 각각의 아미노산은 서로 연결되어서 폴리펩타이드가 되고, 최종적으로 단백질이 되어 고유의 기능을 합니다. 이 때 아미노산 간에 발생하는 결합이 펩타이드 결합입니다.

 펩타이드 결합은 아미노기와 카복실기가 반응하여 물을 내놓으면서 만들어지는 결합입니다.

< 펩타이드 결합의 형성과정 >

 단백질은 펩타이드 결합이 연속적으로 반복되기 때문에 펩타이드 중합체라고도 부릅니다.

 

아미노산의 구분 :: 산성? 염기성? 극성? 비극성?

 아미노산은 여러 기준에 따라 구분할 수 있는데, 그 기준 중 하냐가 극성이냐, 비극성이냐, 산성을 띠냐 염기성을 띠냐 입니다. 20개의 아미노산은 각각의 기준에 따라 아래와 같이 구분됩니다. 

비극성 아미노산	극성 아미노산	산성 아미노산	염기성 아미노산
글리신 알라닌 발린 류신 이소류신 메싸이오닌 페닐알라닌 트립토판 프롤린	세린 트레오닌 시스테인 타이로신 아스파라긴 글루타민	아스파트산 글루탐산	라이신 아르지닌 히스티딘

아미노산의 구분 :: 비극성 아미노산

 

수소와 탄소로만 이루어진 곁사슬을 가지는 아미노산은 비극성을 띱니다. 가장 간단한 형태인 글리신은 곁사슬이 수소이며, 다음으로 간단한 알라닌은 메틸기를 곁사슬로 갖습니다. 비극성 아미노산들은 곁사슬이 탄화수소이기 때문에 수소결합을 하거나 이온화할 가능성이 적습니다. 그래서 물과 잘 섞이지 않는 소수성을 띱니다.

 트립토판은 예외적으로 질소를 가지고 있으나, 방향족 아미노산이기 때문에 비극성이며 질소가 부분적으로 극성을 띠기는 합니다. 

< 비극성 아미노산의 구조식 >

 그런데 일부 교재나 자료에서는 시스테인도 비극성 아미노산이라 분류하는 경우도 있습니다. 시스테인은 분명 황을 포함하는 아미노산인데, 왜 비극성 아미노산으로 분류하기도 하는 걸까요? 시스테인은 극성이긴 하나 그 강도가 약하기 때문입니다. 그렇다면 그 이유는 무엇일까요? 바로 티올기(Thiol group) 때문입니다.

< 시스테인의 구조식 >

 왼쪽에 보이는 노란색의 -SH가 바로 티올기입니다. 티올기는 알코올에 붙어있는 하이드록시기의 산소가 황으로 치환된 것이라고 보셔도 됩니다. 티올기는 알코올과 유사한 구조를 가지지만, 물리, 화학적 성질은 여러모로 다릅니다. 대표적인 예로, 티올기는 극성을 나타내기는 하지만 하이드록시기와 비교했을 때는 그 정도가 현저히 적습니다. 

 즉 아미노산을 분류할 때 티올기가 가진 극성 유무에만 초점을 두면 시스테인을 극성 아미노산이라 분류하게 되지만, 실제로 반응에서 비극성 아미노산에 가까운 반응을 한다는 점에서 비극성 아미노산으로 분류하기도 하는 것입니다.

아미노산의 구분 :: 극성 아미노산

 극성 아미노산은 비극성 아미노산의 반대라고 생각하시면 됩니다. 극성 곁사슬이 물과 수소결합을 하므로 비극성 아미노산에 비해 물에 대한 용해도가 큽니다. 타이로신의 경우, 페닐알라닌과 구조가 비슷하지만 하이드록시기가 있기 때문에 극성 아미노산으로 분류합니다. 극성 아미노산은 산성, 염기성 아미노산과는 달리 이온화를 하지 않아 전하를 갖지 않습니다. 

< 극성 아미노산의 구조식 >

아미노산의 구분 :: 산성, 염기성 아미노산

 산성 아미노산은 중성 pH에서 음전하를 띠는 아미노산입니다. 그와 반대로 염기성 아미노산은 중성 pH에서 양전하를 띱니다. 

< 산성 아미노산의 구조식 >

< 염기성 아미노산의 구조식 >

 일반적으로 우리가 아는 산과 염기의 정의는 아레니우스의 정의입니다. 수용액 상태에서 수소 이온을 내놓는 물질을 산, 수산화 이온을 내놓는 물질을 염기라고 하죠. 그래서 왜 음전하를 띠면 산, 양전하를 띠면 염기인지 잘 모르실 겁니다. 산과 염기의 새로운 정의에 대해 알아봅시다.

 아레니우스의 정의 외에도 주로 쓰이는 두 가지 정의가 있는데, 그것이 바로 브뢴스테드-로우리의 정의와 루이스의 정의입니다. 브뢴스테드-로우리의 정의에서는 수소 이온을 잃는 물질을 산성, 수소 이온을 얻는 물질을 염기라고 정의합니다. 

 루이스의 정의는 이보다 더 확장된 정의로, 비공유 전자쌍을 이용하여 정의하였습니다. 루이스는 비공유 전자쌍을 받는 물질을 산성, 비공유 전자쌍을 주는 것을 염기라고 정의내렸습니다. 루이스의 정의에 의하면 음전하를 띠는 것을 산성, 양전하를 띠는 것이 염기가 됩니다.

<루이스 산과 루이스 염기>

 여기서 어떤 정의든 산과 염기는 서로 상대적인 것이라는 점을 기억해두셔야 합니다. 산성인 물질도 더 강한 산과 반응하면 염기와 같이 행동할 수도 있습니다.

 

위의 정의를 아미노산에 적용시켜봅시다.

< 수소가 떨어진 상태의 아스파르트 산과 글루탐산의 구조식 >

 먼저 산성 아미노산입니다. 아스파르트 산과 글루탐산은 공통적으로 곁사슬에 카복실기를 갖습니다. 카복실기의 수소는 떨어지기 쉽기 때문에 산성 아미노산은 수소를 쉽게 내놓게 됩니다. 수소 이온은 + 전하기 때문에 + 전하를 잃으면 그 분자는 상대적으로 음전하를 띠겠죠. 따라서 아스파르트 산과 글루탐산은 산성을 띠게 됩니다. 새로운 두 가지 정의를 모두 만족합니다. 

< 탄소를 생략해 나타낸 아르지닌과 히스티딘, 라이신의 구조식 >

 산성 아미노산들과는 달리 염기성 아미노산들은 곁사슬에 아민이 붙어있습니다. 아민은 기본적으로 암모니아(NH3)에서 유도된 것이라 볼 수 있는데, 얼마나 많은 수의 수소가 R기로 치환되었는지에 따라 1차 아민, 2차 아민, 3차 아민으로 나뉩니다. 

 암모니아는 산과 반응했을 때 산으로부터 수소를 받아 배위결합을 하며 암모늄 이온이 됩니다. 수소를 받으므로 양전하를 띠게 되고, 따라서 염기이게 됩니다. 물과 반응할때도 염기로 작용하여 똑같이 반응합니다.

 암모니아가 아민은 암모니아에서 유도되었으므로 이와 유사한 현상이 나타납니다. 심지어 모든 수소가 알킬기로 치환되어 질소만 남아도 똑같습니다. 다만 벤젠 고리에 결합한 아민은 예외적으로 염기가 아닙니다. 따라서 아민기를 포함한 아르지닌과 히스티딘, 라이신은 염기가 되고 위에 언급한 트립토판은 염기가 아니게 됩니다.

 지금까지는 아미노산의 정의와 기본적인 구조, 극성 여부와 산염기에 따라 구분하는 법에 대해 알아보았습니다. 다음 게시물에서는 폴리펩타이드를 이루는 아미노산 간에서 일어날 수 있는 여러 화학 결합에 대해 알아보겠습니다.

읽어주셔서 감사합니다!