생명과학17 [생화학I] 10. 헤모글로빈의 작동 모델 (MWC, KNF) 앞선 글에서 헤모글로빈은 산소 분압에 따라 산소 친화도가 달라지는 구간이 존재함을 다뤘었다. 그렇다면 이런 헤모글로빈의 성질을 해석하는 모델에 대해서 알아보도록 하자. T State와 R State 헤모글로빈은 Cooperative하게 산소에 결합한다는 특징을 가진다. 즉 산소 분자가 헤모글로빈에 결합한 것이 다른 산소가 결합하는 데에도 영향을 준다는 것이다. 헤모글로빈이 주변 산소 분압의 영향을 받아서 결합 친화도(Affinity)가 변화하는 것은 헤모글로빈이 제역할을 하는 데에 도움이 된다. 한번 생각해보자. 헤모글로빈의 역할은 폐에서 산소를 얻어서 체내의 조직으로 산소를 전달하는 것이다. 이를 위해서는 산소 분압이 높은 폐에서의 산소 결합 친화도가 높아야 한다. 또 반대로 산소 분압이 낮을 체내 환.. 2023. 7. 25. [생화학I] 9. 헤모글로빈의 Hill equation과 Allosteric Effect 오랜만에 찾아온 생화학 글이다. 앞선 글에서는 미오글로빈의 Hill equation을 구해보았다. 그렇다면 이번에는 조금 더 복잡한 헤모글로빈의 경우에서 동일하게 Hill equation을 구해보도록 하겠다. 이때 미오글로빈과 헤모글로빈의 가장 큰 차이인 Allosteric effect를 짚고 넘어갈 예정이다. 미오글로빈과 헤모글로빈의 차이 앞선 글에서 미오글로빈은 단량체로, 하나의 단백질이 하나의 산소와만 결합하는 Single-ligand 구조임을 밝혔다. 헤모글로빈은 반면에 4개의 단위체로 구성된 사량체였다. 각각의 단위체에 각각 산소가 결합할 수 있기 때문에 총 4개의 산소가 결합할 수 있다. 이때 산소가 더 결합할 수 있는 것만이 헤모글로빈의 특징은 아니다. 산소가 헤모글로빈에 결합함에 따라 헤모.. 2023. 7. 15. [생화학I] 8. Hill equation으로 미오글로빈 해석하기 앞선 글에서 미오글로빈과 헤모글로빈이 무엇인지, 산소운반을 가능케 하는 Heme이 무엇인지를 살펴보았다. 그러면 이들이 실제 체내에서 어떻게 작동하는지를 알아보자. 처음부터 헤모글로빈을 다루기에는 복잡하니, 간단한 미오글로빈부터 다뤄보자. Hill equation을 구해보자Hill equation은 단백질-리간드 결합 모델을 해석하기 위한 방정식이다. 미오글로빈 또한 단백질의 일종이니 Hill equation을 통해 해석할 수 있다. 참고로 미오글로빈은 단량체이다. 즉 하나의 Heme을 가지고 있으며, 하나의 미오글로빈은 하나의 산소와만 결합할 수 있다. 이를 Single Ligand binding Site를 가졌다고 한다. 그래서 앞으로 구하려고 하는 Hill equation은 Single Ligand.. 2023. 7. 10. [생화학I] 7. 미오글로빈과 헤모글로빈, Heme 구조 단백질이 보편적으로 가지는 특징을 앞선 글에서 다루어보았다. 그렇다면 앞으로 몇개의 글을 통해 대표적인 단백질 미오글로빈과 헤모글로빈을 통해서 단백질이 실제로 체내에서 어떻게 활용되고, 활성 정도를 어떻게 해석하고, 경우에 따라 어떻게 조절되는지를 알아보도록 하겠다. 미오글로빈과 헤모글로빈의 역할과 구조미오글로빈(Myoglobin)과 헤모글로빈(Hemoglobin)의 가장 중요한 역할은 산소 운반이다. 사람을 비롯한 대부분의 생물은 산소 호흡을 도입하였기 때문에 신체를 이루는 모든 세포에 산소가 원활히 공급되어야 한다. 만약 생명체의 크기가 아주 작아서 외부와 바로 산소 교환을 원활히 할 수 있다면 상관 없겠지만, 우리 주변의 대부분의 생명체는 그렇지 않다. 그렇기 때문에 산소 운반을 도와주는 메커니즘이.. 2023. 7. 9. [생화학I] 5. 단백질의 2차 구조 (1) 알파 나선 앞선 글에서도 언급했지만 단백질은 1차 구조부터 4차 구조까지 여러 단계로 구성되어 있다. 3차 구조와 4차 구조는 결국 세부적인 2차 구조의 조합과 상호작용으로 구성되기 때문에 2차 구조를 아는게 아주 중요하다고 할 수 있겠다. 그러면 대표적인 2차 구조 중 하나인 알파 나선(Alpha-Helix)에 대해 알아보자. 알파 나선 구조가 뭔지 알아보자알파 나선 구조는 이름 그대로 폴리 펩타이드 사슬이 마치 코일처럼 반복해서 회전하는 구조로 나타나는 것을 말한다. 아래 그림을 보면 대략 알파 나선 구조가 어떤 모습을 보이는지 알 수 있다. 만약 단백질의 구조를 나타낸 그림에서 나선이 발견되면 대부분 이 알파 나선이 있음을 나타낸다. 아래 그림은 이상적인 나선의 예시를 나타낸 것인데 n, p, right-ha.. 2023. 7. 6. [생화학I] 보충설명 (1): 폴리펩타이드에서 φ(Phi)와 ψ(Psi)를 측정하는 방법 앞선 글에서 Ramachandran Plot을 설명하면서 폴리펩타이드에서 φ(Phi)와 ψ(Psi)이 무엇인지를 설명했었다. 그런데 단순하게 언급하고 넘어간 것 만으로는 이해하기 힘든 점들이 꽤 있을 것 같아서 추가적인 글을 작성하였다. 우선 이전 글에서 적었던 글을 간단하게 요약하고 넘어가자. φ(Phi): 알파 탄소와 알파 탄소에 결합된 질소(아미노기에서 유래) 사이의 회전각 ψ(Psi): 알파 탄소와 알파 탄소에 결합된 탄소(카보닐기에서 유래) 사이의 회전각 각도는 시계 방향으로 회전할 때 양수, 반시계 방향으로 회전할 때 음수로 나타낸다 가능한 회전각의 범위는 -180도에서 180도 범위이다. 정의는 단순하다. 그런데 알파 탄소에 결합한 질소와 탄소 그 자체는 회전해도 크게 달라지는 게 없는데 무.. 2023. 7. 4. [생화학I] 4. 펩타이드 결합과 Ramachandran Plot 앞서 배운 아미노산은 단백질을 이루는 기본적인 단위체이다. 아미노산은 다른 아미노산과 펩타이드 결합을 형성함으로써 단백질을 구성한다. 그래서 이번 글에서는 펩타이드 결합이 어떻게 형성되는지, 어떤 특징을 가지는지, 더 나아가서는 Ramachandran Plot이 어떤 의미를 가지는지에 대해서 알아보려고 한다. 펩타이드 결합은 뭔가요? 펩타이드 결합은 한 아미노산의 카복실기와 다른 아미노산의 아미노기 사이에 형성되는 아마이드 공유 결합을 의미한다. 펩타이드 결합을 통해 형성되는 생성물을 펩타이드라고 부르는데, 연결되는 아미노산 단위체(영어 표현인 Residue로도 많이 부른다)의 개수에 따라서 Dipeptide(아미노산이 2개), Tetrapeptide(아미노산이 4개)와 같이 펩타이드에 접두사가 붙기도 .. 2023. 7. 3. [생화학I] 3. 특이한 아미노산 3가지 (프롤린, 시스테인, 히스티딘) 20개의 주요 아미노산 모두 중요하지만 그중에서도 몇 아미노산은 특이해서 짚고 넘어가야할 점들이 있다. 순서대로 프롤린, 시스테인, 히스티딘을 알아보려고 한다. 1. 프롤린 (Proline)프롤린은 20개의 아미노산 중에서 유일하게 Side chain이 아미노기와 공유 결합을 형성하는 아미노산이다. 아래에 나와있는 프롤린의 구조를 보면 NH에 연결된 알파탄소로부터 고리가 형성되는 것을 관찰할 수 있다. (알파탄소에 고리가 있는 Side chain이 결합한 게 아닌, 알파탄소 자신이 고리구조에 포함되어 있는거다!) 이 때문에 3차원 구조가 다른 아미노산과는 독특한 양상을 보이게 되는데, 이후 펩타이드 결합을 형성할 때 영향을 미치게 된다. 나중에 다룰 Ramachandran Plot에서도 같은 이유 때문에.. 2023. 6. 30. [생화학I] 2. 아미노산의 구성과 특징 생명체를 구성하는 4개의 Macromolecule(거대분자)인 탄수화물(Carbohydrate), 단백질(Protein), 지질(Lipid), 핵산(Nucleic acid)은 생명과학을 공부하다보면 다루지 않을 수가 없는 물질들이다. 그 중 단백질에 특히 주목하는 이유는 단백질은 효소를 구성하는 주요 구성요소이기 때문이다. 생명체 내의 물질대사는 효소에 의해 이뤄지고 또 통제되기 때문에 단백질을 모르고서 생화학을 공부하는 건 불가능에 가깝다. 그렇다면 단백질은 뭘로 구성되나요? 단백질의 기본 단위는 아미노산(Amino Acid; 축약어 AA)이다. 아미노산은 탄소를 중심으로 아래에 적혀있는 4개의 그룹이 부착된 형태이다. 이때 네 그룹을 연결하는 중심에 있는 탄소를 알파 탄소라고 부르기도 한다. (알파 .. 2023. 6. 29. 이전 1 2 다음
