헤모글로빈3 [생화학I] 10. 헤모글로빈의 작동 모델 (MWC, KNF) 앞선 글에서 헤모글로빈은 산소 분압에 따라 산소 친화도가 달라지는 구간이 존재함을 다뤘었다. 그렇다면 이런 헤모글로빈의 성질을 해석하는 모델에 대해서 알아보도록 하자. T State와 R State 헤모글로빈은 Cooperative하게 산소에 결합한다는 특징을 가진다. 즉 산소 분자가 헤모글로빈에 결합한 것이 다른 산소가 결합하는 데에도 영향을 준다는 것이다. 헤모글로빈이 주변 산소 분압의 영향을 받아서 결합 친화도(Affinity)가 변화하는 것은 헤모글로빈이 제역할을 하는 데에 도움이 된다. 한번 생각해보자. 헤모글로빈의 역할은 폐에서 산소를 얻어서 체내의 조직으로 산소를 전달하는 것이다. 이를 위해서는 산소 분압이 높은 폐에서의 산소 결합 친화도가 높아야 한다. 또 반대로 산소 분압이 낮을 체내 환.. 2023. 7. 25. [생화학I] 9. 헤모글로빈의 Hill equation과 Allosteric Effect 오랜만에 찾아온 생화학 글이다. 앞선 글에서는 미오글로빈의 Hill equation을 구해보았다. 그렇다면 이번에는 조금 더 복잡한 헤모글로빈의 경우에서 동일하게 Hill equation을 구해보도록 하겠다. 이때 미오글로빈과 헤모글로빈의 가장 큰 차이인 Allosteric effect를 짚고 넘어갈 예정이다. 미오글로빈과 헤모글로빈의 차이 앞선 글에서 미오글로빈은 단량체로, 하나의 단백질이 하나의 산소와만 결합하는 Single-ligand 구조임을 밝혔다. 헤모글로빈은 반면에 4개의 단위체로 구성된 사량체였다. 각각의 단위체에 각각 산소가 결합할 수 있기 때문에 총 4개의 산소가 결합할 수 있다. 이때 산소가 더 결합할 수 있는 것만이 헤모글로빈의 특징은 아니다. 산소가 헤모글로빈에 결합함에 따라 헤모.. 2023. 7. 15. [생화학I] 7. 미오글로빈과 헤모글로빈, Heme 구조 단백질이 보편적으로 가지는 특징을 앞선 글에서 다루어보았다. 그렇다면 앞으로 몇개의 글을 통해 대표적인 단백질 미오글로빈과 헤모글로빈을 통해서 단백질이 실제로 체내에서 어떻게 활용되고, 활성 정도를 어떻게 해석하고, 경우에 따라 어떻게 조절되는지를 알아보도록 하겠다. 미오글로빈과 헤모글로빈의 역할과 구조미오글로빈(Myoglobin)과 헤모글로빈(Hemoglobin)의 가장 중요한 역할은 산소 운반이다. 사람을 비롯한 대부분의 생물은 산소 호흡을 도입하였기 때문에 신체를 이루는 모든 세포에 산소가 원활히 공급되어야 한다. 만약 생명체의 크기가 아주 작아서 외부와 바로 산소 교환을 원활히 할 수 있다면 상관 없겠지만, 우리 주변의 대부분의 생명체는 그렇지 않다. 그렇기 때문에 산소 운반을 도와주는 메커니즘이.. 2023. 7. 9. 이전 1 다음
